Protein- und Polypeptidstruktur
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Es gibt vier Strukturebenen in Polypeptiden und Proteinen. Die Primärstruktur eines Polypeptidproteins bestimmt dessen Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur.
Primärstruktur
Die Primärstruktur von Polypeptiden und Proteinen ist die Sequenz von Aminosäuren in der Polypeptidkette in Bezug auf die Positionen von Disulfidbindungen. Die Primärstruktur kann als vollständige Beschreibung aller kovalenten Bindungen in einer Polypeptidkette oder einem Polypeptidprotein angesehen werden.
Der gebräuchlichste Weg, eine Primärstruktur zu bezeichnen, besteht darin, die Aminosäuresequenz unter Verwendung der Standardabkürzungen mit drei Buchstaben für die Aminosäuren zu schreiben. Zum Beispiel ist Gly-Gly-Ser-Ala die Primärstruktur für ein Polypeptid, das aus Glycin, Glycin, Serin und Alanin zusammengesetzt ist, in dieser Reihenfolge von der N-terminalen Aminosäure (Glycin) zur C-terminalen Aminosäure (Alanin) ).
Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur ist die geordnete Anordnung oder Konformation von Aminosäuren in lokalisierten Regionen eines Polypeptids oder Proteinmoleküls. Die Wasserstoffbrückenbindung spielt eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung dieser Faltungsmuster. Die beiden Hauptnebenstrukturen sind die Alpha-Helix und das antiparallele Beta-Plissee. Es gibt andere periodische Konformationen, aber die α-Helix und das β-Faltblatt sind am stabilsten. Ein einzelnes Polypeptid oder Protein kann mehrere Sekundärstrukturen enthalten.
Eine α-Helix ist eine rechtshändige Spirale oder Spirale im Uhrzeigersinn, in der sich jede Peptidbindung in der befindet trans Exterieur und ist planar. Die Amingruppe jeder Peptidbindung verläuft im Allgemeinen aufwärts und parallel zur Achse der Helix; Die Carbonylgruppe zeigt im Allgemeinen nach unten.
Das β-Faltblatt besteht aus verlängerten Polypeptidketten, wobei benachbarte Ketten antiparallel zueinander verlaufen. Wie bei der α-Helix ist jede Peptidbindung trans und planar. Die Amin- und Carbonylgruppen der Peptidbindungen zeigen aufeinander und in derselben Ebene, so dass Wasserstoffbrücken zwischen benachbarten Polypeptidketten auftreten können.
Die Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindung zwischen Amin- und Carbonylgruppen derselben Polypeptidkette stabilisiert. Die gefaltete Folie wird durch Wasserstoffbrücken zwischen den Amingruppen einer Kette und den Carbonylgruppen einer benachbarten Kette stabilisiert.
Tertiärstruktur
Die Tertiärstruktur eines Polypeptids oder Proteins ist die dreidimensionale Anordnung der Atome innerhalb einer einzelnen Polypeptidkette. Für ein Polypeptid, das aus einem einzelnen Konformationsfaltungsmuster besteht (z. B. nur eine Alpha-Helix), können die Sekundär- und Tertiärstruktur ein und dieselbe sein. Auch für ein Protein, das aus einem einzelnen Polypeptidmolekül besteht, ist die Tertiärstruktur das höchste erreichte Strukturniveau.
Die Tertiärstruktur wird weitgehend durch Disulfidbrücken aufrechterhalten. Disulfidbindungen werden zwischen den Seitenketten von Cystein durch Oxidation von zwei Thiolgruppen (SH) unter Bildung einer Disulfidbindung (S-S) gebildet, die manchmal auch als Disulfidbrücke bezeichnet wird.
Quartärstruktur
Die quaternäre Struktur wird zur Beschreibung von Proteinen verwendet, die aus mehreren Untereinheiten bestehen (mehrere Polypeptidmoleküle, die jeweils als "Monomer" bezeichnet werden). Die meisten Proteine mit einem Molekulargewicht von mehr als 50.000 bestehen aus zwei oder mehr nicht kovalent verknüpften Monomeren. Die Anordnung der Monomere im dreidimensionalen Protein ist die Quartärstruktur. Das häufigste Beispiel zur Veranschaulichung der Quartärstruktur ist das Hämoglobinprotein. Die quaternäre Struktur des Hämoglobins ist das Paket seiner monomeren Untereinheiten. Hämoglobin besteht aus vier Monomeren. Es gibt zwei α-Ketten mit jeweils 141 Aminosäuren und zwei β-Ketten mit jeweils 146 Aminosäuren. Da es zwei verschiedene Untereinheiten gibt, weist Hämoglobin eine heteroquaternäre Struktur auf. Wenn alle Monomere in einem Protein identisch sind, liegt eine homoquaternäre Struktur vor.
Die hydrophobe Wechselwirkung ist die Hauptstabilisierungskraft für Untereinheiten in der Quartärstruktur. Wenn sich ein einzelnes Monomer in eine dreidimensionale Form faltet, um seine polaren Seitenketten einer wässrigen Umgebung auszusetzen und seine unpolaren Seitenketten abzuschirmen, befinden sich immer noch einige hydrophobe Abschnitte auf der freiliegenden Oberfläche. Zwei oder mehr Monomere werden so zusammengesetzt, dass ihre exponierten hydrophoben Abschnitte in Kontakt sind.
Mehr Informationen
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