Arten chemischer Bindungen in Proteinen

Proteine ​​sind biologische Polymere, die aus Aminosäuren aufgebaut sind, die zu Peptiden verbunden sind. Diese Peptiduntereinheiten können sich mit anderen Peptiden verbinden, um komplexere Strukturen zu bilden. Mehrere Arten chemischer Bindungen halten Proteine ​​zusammen und binden sie an andere Moleküle. Schauen Sie sich die chemischen Bindungen an, die für die Proteinstruktur verantwortlich sind.

Peptidbindungen

Die Primärstruktur eines Proteins besteht aus miteinander verketteten Aminosäuren. Aminosäuren sind durch Peptidbindungen verbunden. Eine Peptidbindung ist eine Art kovalente Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure. Aminosäuren selbst bestehen aus Atomen, die durch kovalente Bindungen miteinander verbunden sind.

Wasserstoffbrücken

Die Sekundärstruktur beschreibt das dreidimensionale Falten oder Wickeln einer Kette von Aminosäuren (z. B. Beta-Faltblatt, Alpha-Helix). Diese dreidimensionale Form wird durch Wasserstoffbrückenbindungen an Ort und Stelle gehalten. Eine Wasserstoffbrücke ist eine Dipol-Dipol-Wechselwirkung zwischen einem Wasserstoffatom und einem elektronegativen Atom wie Stickstoff oder Sauerstoff. Eine einzelne Polypeptidkette kann mehrere Alpha-Helix- und Beta-Faltblattregionen enthalten.

Jede Alpha-Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindung zwischen den Amin- und Carbonylgruppen an derselben Polypeptidkette stabilisiert. Das Beta-Faltblatt wird durch Wasserstoffbrücken zwischen den Amingruppen einer Polypeptidkette und Carbonylgruppen einer zweiten benachbarten Kette stabilisiert.

Wasserstoffbrücken, Ionenbrücken, Disulfidbrücken

Während die Sekundärstruktur die Form von Ketten von Aminosäuren im Raum beschreibt, ist die Tertiärstruktur die Gesamtform, die das gesamte Molekül annimmt und die Bereiche sowohl von Blättern als auch von Spulen enthalten kann. Wenn ein Protein aus einer Polypeptidkette besteht, ist eine Tertiärstruktur die höchste Strukturstufe. Wasserstoffbrücken beeinflussen die Tertiärstruktur eines Proteins. Auch kann die R-Gruppe jeder Aminosäure entweder hydrophob oder hydrophil sein.

Hydrophobe und hydrophile Wechselwirkungen

Einige Proteine ​​bestehen aus Untereinheiten, in denen sich Proteinmoleküle zu einer größeren Einheit verbinden. Ein Beispiel für ein solches Protein ist Hämoglobin. Die quaternäre Struktur beschreibt, wie die Untereinheiten zusammenpassen, um das größere Molekül zu bilden.