Was sind Glykoproteine ​​und was tun sie?

Ein Glykoprotein ist eine Art Proteinmolekül, an das ein Kohlenhydrat gebunden ist. Der Prozess findet entweder während der Proteintranslation oder als posttranslationale Modifikation in einem Prozess namens Glykosylierung statt.

Das Kohlenhydrat ist eine Oligosaccharidkette (Glycan), die kovalent an die Polypeptidseitenketten des Proteins gebunden ist. Aufgrund der OH-Gruppen von Zuckern sind Glykoproteine ​​hydrophiler als einfache Proteine. Dies bedeutet, dass Glykoproteine ​​mehr von Wasser angezogen werden als gewöhnliche Proteine. Die hydrophile Natur des Moleküls führt auch zur charakteristischen Faltung der Tertiärstruktur des Proteins.

Das Kohlenhydrat ist ein kurzes Molekül, oft verzweigt und kann bestehen aus:

• einfache Zucker (z. B. Glucose, Galactose, Mannose, Xylose)
• Aminozucker (Zucker mit einer Aminogruppe wie N-Acetylglucosamin oder N-Acetylgalactosamin)
• saure Zucker (Zucker mit Carboxylgruppen wie Sialinsäure oder N-Acetylneuraminsäure)

O-verknüpfte und N-verknüpfte Glykoproteine

Glykoproteine ​​werden nach der Bindungsstelle des Kohlenhydrats an eine Aminosäure im Protein kategorisiert.

• O-verknüpfte Glykoproteine ​​sind solche, bei denen das Kohlenhydrat an das Sauerstoffatom (O) der Hydroxylgruppe (-OH) der R-Gruppe der Aminosäure Threonin oder Serin gebunden ist. O-verknüpfte Kohlenhydrate können auch an Hydroxylysin oder Hydroxyprolin binden. Der Prozess wird als O-Glykosylierung bezeichnet. O-verknüpfte Glykoproteine ​​sind im Golgi-Komplex an Zucker gebunden.
• N-verknüpfte Glykoproteine ​​haben ein Kohlenhydrat, das an den Stickstoff (N) der Aminogruppe (-NH) gebunden ist₂) der R-Gruppe der Aminosäure Asparagin. Die R-Gruppe ist üblicherweise die Amidseitenkette von Asparagin. Der Bindungsprozess wird als N-Glykosylierung bezeichnet. N-verknüpfte Glykoproteine ​​gewinnen ihren Zucker aus der Membran des endoplasmatischen Retikulums und werden dann zur Modifikation in den Golgi-Komplex transportiert.

Während O- und N-verknüpfte Glykoproteine ​​die häufigsten Formen sind, sind auch andere Verbindungen möglich:

• P-Glykosylierung tritt auf, wenn der Zucker an den Phosphor von Phosphoserin bindet.
• C-Glykosylierung ist, wenn der Zucker an das Kohlenstoffatom einer Aminosäure bindet. Ein Beispiel ist, wenn die Zuckermannose in Tryptophan an den Kohlenstoff bindet.
• Glypiation ist, wenn ein Glycophosphatidylinositol (GPI) -Glycolipid an den Kohlenstoffterminus eines Polypeptids bindet.

Beispiele und Funktionen für Glykoproteine

Glykoproteine ​​wirken auf Struktur, Fortpflanzung, Immunsystem, Hormone und den Schutz von Zellen und Organismen.

Glykoproteine ​​befinden sich auf der Oberfläche der Lipiddoppelschicht von Zellmembranen. Ihre hydrophile Natur ermöglicht es ihnen, in der wässrigen Umgebung zu funktionieren, wo sie bei der Zell-Zell-Erkennung und Bindung anderer Moleküle wirken. Zelloberflächenglykoproteine ​​sind auch wichtig für die Vernetzung von Zellen und Proteinen (z. B. Kollagen), um einem Gewebe Festigkeit und Stabilität zu verleihen. Glykoproteine ​​in Pflanzenzellen ermöglichen es Pflanzen, gegen die Schwerkraft aufrecht zu stehen.

Glykosylierte Proteine ​​sind nicht nur für die interzelluläre Kommunikation kritisch. Sie helfen auch Organsystemen, miteinander zu kommunizieren. Glykoproteine ​​kommen in der grauen Substanz des Gehirns vor und arbeiten dort mit Axonen und Synaptosomen zusammen.

Hormone können Glykoproteine ​​sein. Beispiele hierfür sind humanes Choriongonadotropin (HCG) und Erythropoetin (EPO)..

Die Blutgerinnung hängt von den Glykoproteinen Prothrombin, Thrombin und Fibrinogen ab.

Zellmarker können Glykoproteine ​​sein. Die MN-Blutgruppen sind auf zwei polymorphe Formen des Glycoproteins Glycophorin A zurückzuführen. Die beiden Formen unterscheiden sich nur durch zwei Aminosäurereste. Dies reicht jedoch aus, um Personen Probleme zu bereiten, die ein von jemandem mit einer anderen Blutgruppe gespendetes Organ erhalten. Der Major Histocompatibility Complex (MHC) und das H-Antigen der ABO-Blutgruppe zeichnen sich durch glykosylierte Proteine ​​aus.

Glycophorin A ist auch wichtig, weil es die Bindungsstelle für ist Plasmodium falciparum, ein menschlicher Blutparasit.

Glykoproteine ​​sind wichtig für die Fortpflanzung, da sie die Bindung der Spermien an die Oberfläche der Eizelle ermöglichen.

Mucine sind Glykoproteine, die im Schleim vorkommen. Die Moleküle schützen empfindliche Epitheloberflächen, einschließlich der Atemwege, der Harnwege, des Verdauungstrakts und der Fortpflanzungsorgane.

Die Immunantwort beruht auf Glykoproteinen. Das Kohlenhydrat von Antikörpern (die Glykoproteine ​​sind) bestimmt das spezifische Antigen, das es binden kann. B- und T-Zellen besitzen Oberflächenglykoproteine, die ebenfalls Antigene binden.

Glykosylierung versus Glykierung

Glykoproteine ​​beziehen ihren Zucker aus einem enzymatischen Prozess, der ein Molekül bildet, das sonst nicht funktionieren würde. Ein anderer Prozess, Glykation genannt, bindet Zucker kovalent an Proteine ​​und Lipide. Glykation ist kein enzymatischer Prozess. Glykation reduziert oder negiert häufig die Funktion des betroffenen Moleküls. Die Glykierung tritt auf natürliche Weise während des Alterns auf und wird bei Diabetikern mit hohem Blutzuckerspiegel beschleunigt.

Quellen

• Berg, Jeremy M. et al. Biochemie. 5th ed., W.H. Freeman and Company, 2002, S. 306-309.
• Ivatt, Raymond J. Die Biologie der Glykoproteine. Plenum Press, 1984.